定 價:128 元
叢書名:科學出版社“十四五”普通高等教育本科規(guī)劃教材
- 作者:張凱
- 出版時間:2021/6/1
- ISBN:9787030788481
- 出 版 社:科學出版社
- 中圖法分類:Q51
- 頁碼:322
- 紙張:
- 版次:1
- 開本:16
膜蛋白在生命細胞中扮演著多種重要的角色,與分子生物學、醫(yī)藥、農(nóng)業(yè)、生物技術(shù)等領(lǐng)域密切相關(guān)。針對膜蛋白的結(jié)構(gòu)-功能研究是結(jié)構(gòu)生物學中最活躍的前沿領(lǐng)域之一。本書從化學動力學角度探討膜蛋白結(jié)構(gòu)與 功能的關(guān)系問題,對生物膜膜電位的物理性質(zhì)及其生物學意義進行了系統(tǒng) 性的介紹,基于膜電位驅(qū)動力模型對多種膜蛋白家族的功能機制給予了深 入淺出的分析和闡釋。此外,為了方便開展教學,本書還配套教學課件供 授課教師參考。
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國家千人計劃入選者。從事結(jié)構(gòu)生物學研究近40年,從事膜蛋白結(jié)構(gòu)研究愈十年。從中國科學院大學創(chuàng)立之初開始在生命學院講授結(jié)構(gòu)生物學課程四年。
目錄
序言
前言
第一章 膜蛋白1
1.1 生物膜與膜蛋白1
1.2 細胞能量系統(tǒng)的“三駕馬車”3
1.3 膜蛋白的結(jié)構(gòu)研究7
1.4 膜蛋白分類和結(jié)構(gòu)穩(wěn)定因素10
1.5 β桶型膜蛋白18
小結(jié)與隨想22
習題及思考題23
第二章 生物膜與膜蛋白的相互作用24
2.1 生物膜的構(gòu)成及性質(zhì)24
2.1.1 生物膜的一般性質(zhì)與化學組成24
2.1.2 脂分子的物理聚集態(tài)25
2.1.3 表面張力與內(nèi)部壓力27
2.1.4 吉布斯自由能與玻爾茲曼方程28
2.1.5 生物膜與膜蛋白分子的相互作用30
2.2 疏水失配33
2.3 膜電位與膜蛋白.37
2.3.1 制約膜蛋白分子取向的“正電在內(nèi)規(guī)則”37
2.3.2 膜電位——“活”細胞的標志40
2.3.3 跨膜的電荷遷移與膜電位的成因43
2.3.4 膜電位電場及膜蛋白的影響50
2.3.5 靜電驅(qū)動力與膜蛋白的構(gòu)象變化52
小結(jié)與隨想57
習題及思考題58
第三章 化學動力學基礎(chǔ)59
3.1 酶促反應中的化學動力學59
3.2 自由能景觀函數(shù)62
3.2.1 自由能景觀圖62
3.2.2 關(guān)于耗散熱、速率與效率64
3.2.3 最小阻抗通路65
3.3 熱力學與化學動力學的關(guān)系68
3.3.1 熱力學與動力學的區(qū)別和聯(lián)系68
3.3.2 將酶視為一個灰箱71
3.3.3 占有率能差71
3.3.4 底物結(jié)合步驟的進一步分解74
3.4 雙穩(wěn)態(tài)模型.75
3.4.1 雙穩(wěn)態(tài)模型及其參數(shù)75
3.4.2 別構(gòu)調(diào)控77
3.4.3 膜電位對雙穩(wěn)態(tài)模型的修正83
3.4.4 配體結(jié)合能與雙穩(wěn)態(tài)的關(guān)系85
小結(jié)與隨想96
習題及思考題.97
第四章 二級主動轉(zhuǎn)運蛋白.98
4.1 轉(zhuǎn)運蛋白的一般概念99
4.2 MFS家族轉(zhuǎn)運蛋白.107
4.2.1 MFS家族轉(zhuǎn)運蛋白的保守三維結(jié)構(gòu)107
4.2.2 理解能量偶聯(lián)的關(guān)鍵科學概念109
4.2.3 轉(zhuǎn)運蛋白分類及機制差異119
4.2.4 關(guān)于膜電位驅(qū)動原理的普適性128
4.3 APC家族130
4.4 CPA家族鈉-氫交換泵133
4.4.1 NhaA及其同源蛋白134
4.4.2 CPA3分支的唯一成員Mrp138
4.5 RND轉(zhuǎn)運蛋白及AcrB的協(xié)同性143
4.5.1 AcrB復合體的三維結(jié)構(gòu).143
4.5.2 AcrB的三沖程機制.145
4.5.3 質(zhì)子化事件和能量偶聯(lián)146
4.5.4 AcrB復合體三個亞基之間的協(xié)同性147
4.5.5 單亞基RND轉(zhuǎn)運蛋白MmpL3的結(jié)構(gòu)和轉(zhuǎn)運機制148
4.5.6 膽固醇轉(zhuǎn)運蛋白NPC1.148
4.6 EAAT——轉(zhuǎn)運與通道雙功能蛋白151
小結(jié)與隨想153
習題及思考題154
第五章 ATP驅(qū)動的跨膜轉(zhuǎn)運155
5.1 ATP水解酶的共性和多樣性155
5.2 P型ATP酶——ATP驅(qū)動的離子泵159
5.2.1 P型ATP酶的共性結(jié)構(gòu)161
5.2.2 肌質(zhì)網(wǎng)鈣泵162
5.2.3 ATP水解驅(qū)動的質(zhì)子泵164
5.2.4 Post-Albers循環(huán)及解離態(tài)儲能機制165
5.3 ABC轉(zhuǎn)運蛋白169
5.3.1 ABC轉(zhuǎn)運蛋白分類及一般結(jié)構(gòu)169
5.3.2 甲型ABC輸出蛋白172
5.3.3 甲型ABC輸入蛋白173
5.4 脂多糖轉(zhuǎn)運系統(tǒng)175
小結(jié)與隨想178
習題及思考題178
第六章 通道蛋白179
6.1 離子通道的一般概念180
6.2 離子通道的一般結(jié)構(gòu)和共有開關(guān)機制.183
6.2.1 四聚體水通道183
6.2.2 KcsA鉀離子通道184
6.2.3 離子通道的疏水涵閘187
6.3 機械力敏感通道191
6.3.1 MscS和MscL通道192
6.3.2 Piezo通道195
6.4 電壓門控離子通道196
6.4.1 電壓傳感器的滑動-搖滾機制196
6.4.2 門控電荷198
6.5 快失活、慢失活及各類抑制劑201
6.5.1 通道的快失活201
6.5.2 通道的慢失活和脫敏202
6.5.3 通道抑制劑206
6.6 配體門控離子通道207
6.6.1 四聚體鉀離子通道中的鈣離子調(diào)控機制207
6.6.2 四聚體受體通道209
6.6.3 三聚體受體通道211
6.6.4 五聚體受體通道211
6.6.5 TRIC離子通道213
6.6.6 CALHM通道.214
6.7 溫度門控離子通道216
6.7.1 TRP家族通道蛋白的功能多樣性216
6.7.2 TRP結(jié)構(gòu)216
6.7.3 雙穩(wěn)態(tài)溫度門控的一般機制217
6.8 ClC氯離子通道221
6.8.1 ClC蛋白分子的總體結(jié)構(gòu)222
6.8.2 通道抑或交換泵223
6.8.3 ClC蛋白的功能切換224
6.8.4 ClC轉(zhuǎn)運機制的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)225
小結(jié)與隨想227
習題及思考題228
第七章 能量轉(zhuǎn)化相關(guān)膜蛋白229
7.1 ATP合酶229
7.1.1 ATP合酶的基本結(jié)構(gòu)229
7.1.2 F1部分的ATP合成機制.233
7.1.3 FO部分的轉(zhuǎn)動機制.236
7.1.4 V-ATPase型質(zhì)子泵.239
7.2 光合作用242
7.2.1 細菌視紫紅質(zhì)蛋白242
7.2.2 葉綠體與光系統(tǒng)245
7.2.3 光系統(tǒng)復合體的結(jié)構(gòu)250
7.3 呼吸鏈復合體-Ⅰ.256
7.3.1 基本結(jié)構(gòu)和能量偶聯(lián)的一般機制256
7.3.2 關(guān)于復合體-Ⅰ的若干關(guān)鍵科學問題260
7.4 醌氧化酶驅(qū)動的質(zhì)子泵267
7.4.1 醌氧化酶的一般機制267
7.4.2 關(guān)于質(zhì)子泵浦的關(guān)鍵科學問題269
7.4.3 醌氧化酶復合體結(jié)構(gòu)270
小結(jié)與隨想272
習題及思考題.273
第八章 信號轉(zhuǎn)導相關(guān)膜蛋白——GPCR274
8.1 GPCR信號通路274
8.1.1 GPCR蛋白的分類275
8.1.2 GPCR蛋白介導的信號通路275
8.1.3 GPCR蛋白的結(jié)構(gòu)研究279
8.2 A類GPCR結(jié)構(gòu)和共性結(jié)構(gòu)元件280
8.2.1 GPCR蛋白的一般結(jié)構(gòu)280
8.2.2 A類GPCR中的保守模體281
8.2.3 GPCR蛋白激活過程的簡化模型283
8.3 “質(zhì)子轉(zhuǎn)移”激活機制.285
8.3.1 基態(tài)-激發(fā)態(tài)之間的結(jié)構(gòu)差異.285
8.3.2 質(zhì)子轉(zhuǎn)移與激發(fā)變構(gòu)287
8.3.3 保守模體在激發(fā)變構(gòu)中的角色289
8.3.4 A類GPCR的共性激活機制291
8.4 GPCR激活過程的熱力學分析292
小結(jié)與隨想298
習題及思考題299
參考文獻300
附錄315
附錄1 符號定義315
附錄2 常用熱力學常數(shù)及換算316
附錄3 中英文對照表316
附錄4 常用動力學基本公式317
結(jié)束語319
致謝320
第一版后記321